Università degli Studi di Perugia

Esame orale

DA DEFINIRE

Introduzione alla chimica bioorganica. Analogie tra reazioni organiche e trasformazioni biochimiche. La chimica degli amminoacidi e del legame peptidico. Sintesi in fase solida di peptidi. Catalisi chimica e catalisi enzimatica: principi generali. Catalisi acida e catalisi basica, catalisi elettrofila e catalisi nucleofila, catalisi metallica. Effetti di prossimità, orientamento e distorsione. Modelli enzimatici. Classificazione di enzimi e meccanismi di azione delle più comuni reazioni enzimatiche. Reazioni di ossidazione, riduzione, idrolisi, decarbossilazione, isomerizzazione. Aldolasi, liasi e ligasi. Coenzimi e ruolo di NAD, FAD, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato e biotina nella catalisi  enzimatica. Analisi dei passaggi biosintetici di alcuni prodotti naturali. Impiego di enzimi in sintesi organica con particolare riguardo alla sintesi di amminoacidi enantiopuri e di intermedi di interesse farmaceutico da substrati otticamente inattivi. Aspetti stereochimici della biocatalisi. Richiami di stereochimica. Stereochimica e chiralità delle molecole biologiche. Unità stereogeniche e prostereogeniche. Descrittori stereochimici. Metodi di valutazione dell'eccesso enantiomerico. Reazioni enzimatiche: enzimi isolati vs cellule intere. Enzimi modificati ed enzimi immobilizzati. Impiego di enzimi in solventi organici “medium engineering.”  Anticorpi catalitici. Risoluzioni cinetiche enzimatiche. Risoluzioni cinetiche dinamiche. Metodi di racemizzazione compatibili con le reazioni enzimatiche. Esempi di biotrasformazioni ad opera di enzimi idrolitici: idrolisi di ammidi, esteri, epossidi, nitrili. Dissimmetrizzazione di composti meso. Reazioni di riduzione. Riciclo del cofattore. Reazioni di ossidazione: ossidrilazione di alcani e di composti aromatici. Reazioni di formazione del legame carbonio-carbonio.

Introduzione alla chimica bioorganica. Catalisi chimica e catalisi enzimatica: principi generali.  Classificazione di enzimi e meccanismi delle più comuni reazioni enzimatiche. Reazioni di ossidazione, riduzione, idrolisi, decarbossilazione, isomerizzazione. Aldolasi, liasi e ligasi. Coenzimi e ruolo di NAD, FAD, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato e biotina nella catalisi enzimatica. Analisi dei passaggi biosintetici di alcuni prodotti naturali. Impiego di enzimi in sintesi organica con particolare riguardo alla sintesi di amminoacidi enantiopuri e di intermedi di interesse farmaceutico da substrati otticamente inattivi.  Reazioni enzimatiche: enzimi isolati vs cellule intere. Riciclo del cofattore. Enzimi modificati ed enzimi immobilizzati. Impiego di enzimi in solventi organici. Anticorpi catalitici. Risoluzioni cinetiche enzimatiche. 

Lezioni frontali

Testo consigliato: appunti e dispense delle lezioni

Testi di consultazione: J.McMurry, T.Begley "Chimica Biorganica" Zanichelli
K.Faber Biotransformations inOrganic Chemistry Springer 6ed. 2011.

Conoscenza di argomenti  connessi con lo studio dei processi enzimatici e con l'impiego di enzimi in sintesi organica.

Marzo-Giugno 2014 (II semestre)

2 lezioni a settimana. Orario da Definire

DA DEFINIRE

Polo Didattico, Via del Giochetto

Lunedì, Martedì, Mercoledì, Venerdì dalle 16.00 alle 18.00

Dipartimento di Chimica e Tecnologia del Farmaco, Sezione di Chimica Organica