Università degli Studi di Perugia

• Biochimica Clinica e Biologia Molecolare Clinica
• Biochimica - 1a parte
• Biologia Molecolare
• Biochimica - 2a parte - Mod. 2

Esame finale, sctitto e orale

Come da calendario degli esami Pubblicato nel Sito del Corso di Laurea http://www.med.unipg.it/ccl/

• Definizione di Biochimica Clinica, Patologia Clinica  nella Medicina di Laboratorio. Grandezze ed Unità di misura. Interesse di analisi per il paziente, per il personale sanitario e per la collettività. Raggruppamenti analisi: storici, diagnostica generale e mirati. Variabilità pre-laboratorio. Errori, variabilità di analisi: attendibilità, precisione, ripetibilità, riproducibilità, accuratezza, specificità, sensibilità, limite di rivelabilità, finestra diagnostica e periodo finestra; errori casuali-sistematici-grossolani. Limiti fiduciari, coefficiente di variazione, valore predittivo. Controlli di qualità e carte controllo. Valori di riferimento. Tecniche analitiche.
• Glicemia: accenni sul metabolismo del glucosio, sue relazione con il metabolismo degli acidi grassi e delle proteine. Regolazione ormonale della glicemia. Cause di iperglicemia e ipoglicemia. Test  di tolleranza al glucosio. Metodi di determinazione del glucosio, acido lattico, acido piruvico. Emoglobina glicata HbA_1C . Microalbuminuria. Proteine
• Proteine: studio delle proteine plasmatiche per ottenere informazioni sullo stato di salute. Tipi e funzione delle proteine. Protidemia: iper e ipoprotidemia. Elettroforesi delle proteine: albumina, alfa1antitripsina, aptoglobulina, alfa2macroglobulina, transferrina, ceruloplasmina, immunoglobuline. Proteine di Bence-Jones, crioglobuline.
• Enzimi: classificazione. Isoenzimi. Enzimi epatici, cardiaci, pancreas, della prostata e dell'osso. Metodo di misura delle attività enzimatiche.
• Marker tumorali: concetto di marcatore ideale. Marcatori oncofetali e altri marcatori legati ai tumori (Ca125, Ca19-9, PSA, hCG, Calcitonina)

Definizione di Biochimica Clinica. Grandezze e Controlli di qualità. Glicemia. Proteine. Enzimi. Marker Tumorali.

Frontale

Novembre - Dicembre

Novembre - Dicembre

Obbligatoria

Aula 14 Blocco C S. Andrea delle Fratte

PROTEINE - Richiami sulle strutture, proprietà degli aminoacidi e del legame peptidico. Proprietà chimico-fisiche delle proteine. Organizzazione strutturale delle proteine. Denaturazione. Cenni sulle tecniche analitiche per la separazione e dosaggio delle proteine. Proteine globulari. Proteine fibrose (Collageno, Cheratina, Elastina). Proteine coniugate. Immunoglobuline. Mioglobina (Struttura e funzione). Emoglobina (Struttura e funzione). Meccanismo molecolare del trasporto dell'O2. Fattori che modificano l'affinità dell'Hb per l'O2. Meccanismo molecolare e funzionale dell'azione tampone dell'Hb. Ruolo dell'Hb nel trasporto diretto e indiretto della CO2. Emoglobina glicata.
ENZIMI - Catalisi enzimatica. Sito attivo. Specificità. Natura degli enzimi e loro classificazione. Isoenzimi. Enzimi costitutivi ed induttivi. Cinetica delle reazioni enzimatiche. Costante di Michaelis - Menten e suo significato. Fattori che influenzano l'attività degli enzimi. Inibizione enzimatica. Meccanismi di inibizione enzimatica. Regolazione dell'attività enzimatica. Cenni di enzimologia clinica.
VITAMINE E COENZIMI - Sorgenti alimentari delle vitamine. Determinazione dello stato di nutrizione vitaminico nell'uomo. Le vitamine idrosolubili (C, Biotina, Niacina, Tiamina, Pantotenato, Riboflavina, Piridossina, Folato, B12). Le vitamine liposolubili (A, D,E, K). Sostanze vitamino-simili (Colina, Carnitina, Taurina). Coenzimi.
ASPETTI GENERALI DEL METABOLISMO - Catabolismo e anabolismo. Organizzazione delle vie metaboliche e loro regolazione. Bioenergetica: principi generali di termodinamica chimica. Potenziale di ossido-riduzione. Legami "ricchi di energia". ATP; suo ruolo nell'utilizzazione dell'energia. Fosforilazione al livello del substrato.
STRUTTURA E FUNZIONE DELLE MEMBRANE BIOLOGICHE - Composizione delle membrane biologiche. Struttura e proprietà dei lipidi di membrana. Sistemi di trasporto attraverso le membrane. Struttura e funzione della Na+/K+ ATPasi.

Biochimica strutturale: amminoacidi, proteine , glucidi e lipidi. Gli enzimi: cinetica enzimatica. Struttura e funzione dell'emoglobina. Struttura dei coenzimi e meccanismo di azione. Catabolismo e anabolismo. Bioenergetica. Legami"ricchi di energia". L'ATP, tioesteri ed anidridi.

Lezioni frontali

Biochimica Medica IV Ed.
Siliprandi e Tettamanti
Piccin Editore

Principali punti: a) relazione struttura-funzione delle proteine; b) cinetica enzimatica; d) Coenzimi; e) membrane; f) Bioenergetica

Come da calendario delle lezioni pubblicato nel sito del Corso di Laurea
http://www.med.unipg.it/ccl/

Come da calendario delle lezioni pubblicato nel sito del Corso di Laurea
http://www.med.unipg.it/ccl/

Obbligatoria

Facoltà di Medicina e Chirurgia, Perugia

METABOLISMO DEGLI ACIDI NUCLEICI
Richiami sulle strutture degli acidi ribonucleici e deossiribonucleici. Denaturazione e rinaturazione del DNA. Principi delle principali tecniche usate per lo studio degli acidi nucleici. Enzimi implicati nella replicazione del DNA nei procarioti e negli eucarioti. Meccanismo di replicazione nei procarioti e negli eucarioti. Trascrittasi inversa e suo utilizzo biotecnologico. Meccanismi di mutazione spontanea o indotta da agenti mutageni. Meccanismi di riparazione del DNA (correzione di errore di appaiamento, rimozione di una base deaminata, rimozione dei dimeri di timina). DNA ricombinante in ingegneria genetica. Enzimi implicati nella sintesi dell'RNA. Il processo di trascrizione del DNA. La maturazione dei trascritti e i meccanismi di splicing. La sintesi proteica in procarioti ed eucarioti. Degradazione degli acidi ribonucleici.
SINTESI E MODIFICAZIONI POST-TRADUZIONALI DELLE PROTEINE
Proprietà delle aminoacil-tRNA sintetasi. Meccanismo della biosintesi delle proteine nei procarioti e negli eucarioti e richiesta energetica. Biosintesi delle proteine destinate all'esportazione. Modificazioni postsintetiche delle proteine. Inibitori della sintesi proteica. Regolazione della sintesi proteica: controllo dell'espressione genica nei procarioti e negli eucarioti. Degradazione delle proteine. Sintesi e maturazione del collagene. Biosintesi delle N-glicoproteine e caratteristiche generali della degradazione delle glicoproteine.

Biosintesi e degradazione dei nucleotidi. Struttura del DNA, replicazione del DNA. Meccanismi di riparazione del DNA. DNA ricombinante. Struttura e funzioni delle RNA- polimerasi batterica ed eucariotica. Regolazione della trascrizione.Sintesi e modifiche post-traduzionali delle proteine. Degradazione delle proteine.

Lezioni frontali e seminari interattivi

Biochimica medica. Siliprandi e Tettamanti. Piccin editore; I principi di biochimica di Lehninger. Nelson,Cox. V edizione, Zanichelli;Biochimica medica. Lieberman, Marks. Casa editrice Ambrosiana;Biochimica con aspetti clinici. 5/e Devlin Edises

Conoscenze della struttura e della biosintesi delle macromolecole biologiche: DNA, RNA e proteine; collegare la struttura di tali macromolecole alla loro funzione e comprendere il funzionamento delle cellule a livello molecolare; conoscenze di base sugli strumenti sperimentali che sono alla base delle conoscenze della biologia molecolare.

vedi sito del corso di laurea (http://www.med.unipg.it/ccl/)

vedi sito del Corso di Laurea (http://www.med.unipg.it/ccl/)

obbligatoria

vedi sito del Corso di Laurea (http://www.med.unipg.it/ccl/)

PROTEINE - Richiami sulle strutture, proprietà degli aminoacidi e del legame peptidico. Proprietà chimico-fisiche delle proteine. Organizzazione strutturale delle proteine. Denaturazione. Cenni sulle tecniche analitiche per la separazione e dosaggio delle proteine. Proteine globulari. Proteine fibrose (Collageno, Cheratina, Elastina). Proteine coniugate. Immunoglobuline. Mioglobina (Struttura e funzione). Emoglobina (Struttura e funzione). Meccanismo molecolare del trasporto dell'O2. Fattori che modificano l'affinità dell'Hb per l'O2. Meccanismo molecolare e funzionale dell'azione tampone dell'Hb. Ruolo dell'Hb nel trasporto diretto e indiretto della CO2. Emoglobina glicata.
ENZIMI - Catalisi enzimatica. Sito attivo. Specificità. Natura degli enzimi e loro classificazione. Isoenzimi. Enzimi costitutivi ed induttivi. Cinetica delle reazioni enzimatiche. Costante di Michaelis - Menten e suo significato. Fattori che influenzano l'attività degli enzimi. Inibizione enzimatica. Meccanismi di inibizione enzimatica. Regolazione dell'attività enzimatica. Cenni di enzimologia clinica.
VITAMINE E COENZIMI - Sorgenti alimentari delle vitamine. Determinazione dello stato di nutrizione vitaminico nell'uomo. Le vitamine idrosolubili (C, Biotina, Niacina, Tiamina, Pantotenato, Riboflavina, Piridossina, Folato, B12). Le vitamine liposolubili (A, D,E, K). Sostanze vitamino-simili (Colina, Carnitina, Taurina). Coenzimi.
ASPETTI GENERALI DEL METABOLISMO - Catabolismo e anabolismo. Organizzazione delle vie metaboliche e loro regolazione. Bioenergetica: principi generali di termodinamica chimica. Potenziale di ossido-riduzione. Legami "ricchi di energia". ATP; suo ruolo nell'utilizzazione dell'energia. Fosforilazione al livello del substrato.
STRUTTURA E FUNZIONE DELLE MEMBRANE BIOLOGICHE - Composizione delle membrane biologiche. Struttura e proprietà dei lipidi di membrana. Sistemi di trasporto attraverso le membrane. Struttura e funzione della Na+/K+ ATPasi.

Biochimica strutturale: amminoacidi, proteine , glucidi e lipidi. Gli enzimi: cinetica enzimatica. Struttura e funzione dell'emoglobina. Struttura dei coenzimi e meccanismo di azione. Catabolismo e anabolismo. Bioenergetica. Legami"ricchi di energia". L'ATP, tioesteri ed anidridi.

Lezioni frontali

Biochimica Medica IV Ed.
Siliprandi e Tettamanti
Piccin Editore

Principali punti: a) relazione struttura-funzione delle proteine; b) cinetica enzimatica; d) Coenzimi; e) membrane; f) Bioenergetica

Come da calendario delle lezioni pubblicato nel sito del Corso di Laurea
http://www.med.unipg.it/ccl/

Come da calendario delle lezioni pubblicato nel sito del Corso di Laurea
http://www.med.unipg.it/ccl/

Obbligatoria

Facoltà di Medicina e Chirurgia, Perugia