Università degli Studi di Perugia

• Chimica Bioinorganica
• Tecniche Spettroscopiche Applicate

prova orale

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vedi calendario sul sito http://www.unipg.it/it/didattica

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Introduzione al ruolo della chimica inorganica nei processi biologici. Gli elementi chimici essenziali in biologia. Principi di chimica di coordinazione correlati alla bioinorganica: aspetti termodinamici e cinetici. Struttura elettronica e struttura geometrica degli ioni metallici nei sistemi biologici. Complessi modello e "spontaneous self-assembly". Proprieta' delle molecole biologiche: proteine ed acidi nucleici. Controllo ed utilizzo della concentrazione degli ioni metallici nelle cellule: biodisponibilita' degli ioni metallici, strategie di assunzione, unita' specializzate in biologia, effetti tossici e benefici di ioni metallici, generazione ed utilizzo di gradienti di concentrazione di ioni metallici. Interazione degli ioni metallici con proteine ed acidi nucleici: legame, struttura e stabilita'. Proteine vettrici di elettroni: proteine ferro-zolfo, rame-blu e citocromi. Trasferimento elettronico a lunga distanza: teoria di Marcus. Metalloenzimi: legame del substrato ed attivazione mediante meccanismi non redox. Idrolasi, liasi ed ossidoriduttasi. Chimica del trasferimento di atomi e di gruppi atomici: trasporto ed immagazzinamento di ossigeno molecolare; reazioni di trasferimento di un atomo di ossigeno; metalloenzimi protettivi; reazioni dipendenti dal coenzima B-12. Modulazione delle proprieta' dei metalli ad opera delle proteine per ottenere funzioni specifiche.

Introduzione alla chimica bioinorganica. Principi di chimica di coordinazione. Proprieta' di molecole biologiche. Scelta, controllo ed utilizzo della concentrazione di ioni metallici nelle cellule. Interazioni di ioni metallici con biomolecole. Funzioni biologiche di metalloproteine e meccanismi di reazione.

lezioni frontali

S.J. Lippard, J.M. Berg "Principles of bioinorganic chemistry" University Science Books, Mill Valley, California
R.M. Roat-Malone "Bioinorganic chemistry - A short course" Wiley-Interscience, John Wiley & Sons, Inc., Hoboken, New Jersey

L'obiettivo principale del corso e' l'acquisizione di conoscenze indispensabili per la comprensione del ruolo dei metalli nei sistemi biologici e dei processi chimici in cui sono coinvolti

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facoltativa

Polo Biotecnologie Policlinico di Monteluce Via del Giochetto Aula 3

1. Struttura della proteine. Rappresentazione mediante i diagrammi di Ramachandran. Alfa-eliche e beta-sheet. 
2. Spettroscopia NMR. Principi generali. La spettroscopia H-NMR lineare. Tecniche risolte in frequenza e tecniche pulsate. Il Free Induction Decay. Vari meccanismi di rilassamento. La trasformata di Fourier. 
3. Spettroscopia NMR bidimensionale. NOESY e COSY. 
4. Attività ottica e spettroscopia di dicroismo circolare. Principi generali ed applicazione alle biomolecole. Il legame peptidico e relazione fra spettri CD e struttura secondaria. 
5. Diffusione della luce e determinazione del volume molecolare. Light scattering. 
6. La spettroscopia Raman. Principi generali. La spettroscopia Raman di Risonanza. Applicazioni nelle varie regioni spettrali. Legame peptidico, aminoacidi aromatici, gruppo eme. 

Metodi spettroscopici per la determinazione delle strutture proteiche.

lezioni ed esercitazioni in aula

Chimica Fisica di Peter W. Atkins, Julio De Paula, Zanichelli

Carl Branden , John Tooze. INTRODUZIONE ALLA STRUTTURA DELLE PROTEINE., Zanichelli

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facoltativa

aule via del Giochetto

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