Insegnamento FISICA DEL DNA E DELLE BIOMOLECOLE
- Corso
- Fisica
- Codice insegnamento
- 55A00008
- Sede
- PERUGIA
- Curriculum
- Fisica medica
- Docente
- Alessandro Paciaroni
- Docenti
-
- Alessandro Paciaroni
- Ore
- 42 ore - Alessandro Paciaroni
- CFU
- 6
- Regolamento
- Coorte 2022
- Erogato
- 2022/23
- Attività
- Affine/integrativa
- Ambito
- Attività formative affini o integrative
- Settore
- FIS/03
- Tipo insegnamento
- Opzionale (Optional)
- Tipo attività
- Attività formativa monodisciplinare
- Lingua insegnamento
- Italiano
- Contenuti
- Proprietà strutturali di DNA e proteine. Diffrazione di raggi X e neutroni per lo studio della struttura di biomolecole. Proprietà dinamiche delle proteine.Transizioni non cooperative e cooperative nelle biomolecole.
- Testi di riferimento
- -Philip Nelson-Biological Physics_ Energy, Information, Life-W. H. Freeman (2003)
-Ken A. Dill, Sarina Bromberg-Molecular Driving Forces_ Statistical Thermodynamics in Biology, Chemistry, Physics, and Nanoscience-Garland Science (2010)
-Amit Kessel_ Nir Ben-Tal-Introduction to proteins _ structure, function, and motion-CRC Press (2011)(Chapman & Hall_CRC mathematical and computational biology series (Unnumbered)) - Obiettivi formativi
- L'insegnamento rappresenta la prima presentazione dettagliata di metodi sperimentali e teorici di tipo fisico su sistemi molecolari biologici (DNA e proteine), con particolare attenzione per le proprietà strutturali e dinamiche.
L'insegnamento ha come obiettivo principale quello di fornire agli studenti le basi per: 1) comprendere i meccanismi fondamentali alla base dei processi funzionali legati all'attività biologica di DNA e proteine 2) affrontare lo studio sperimentale e teorico di sistemi molecolari biologici al livello strutturale e dinamico.
Le principali conoscenze acquisite saranno:
- elementi di base sulle interazioni intra- e inter-molecolari in DNA e proteine
- elementi di base di diffrazione e scattering a basso angolo da biomolecole
- modellizzazione di strutture terziarie di biomolecole
- modellizzazione lineare e non-lineare di dinamica di biomolecole
- modellizzazione di proprietà elastiche di biomolecole
- elementi di base sulle transizioni di fase in biomolecole
Le principali abilità (ossia la capacità di applicare le conoscenze acquisite) saranno:
- analizzare la risposta di biomolecole in seguito a perturbazioni esterne di tipo meccanico, termico o chimico
- interpretare risultati di esperimenti eseguiti su biomolecole in termini di proprietà microscopiche
- progettare esperimenti per sondare, ed eventualmente ottimizzare, proprietà di flessibilità strutturale e stabilità meccanica e termica di biomolecole. - Prerequisiti
- Requisito necessario al fine di comprendere e saper applicare gran parte degli argomenti trattati nell'insegnamento è aver sostenuto con successo gli esami di Analisi Matematica I, Fisica I e Fisica II, e preferibilmente anche Meccanica Analitica. Conoscenze fondamentali sulle equazioni differenziali, di meccanica ondulatoria e di temodinamica sono molto importanti. Inoltre la modellizzazione delle proprietà elastiche del DNA e delle Biomolecole richiede anche la conoscenza delle equazioni di Hamlton. E' anche importante aver seguito nel primo semestre le lezioni dell'insegnamento di Meccanica Quantistica, ai cui concetti fondamentali si fa riferimento frequentemente nel corso del presente insegnamento.
- Metodi didattici
- Il corso è organizzato in lezioni frontali in aula su tutti gli argomenti del programma.
- Altre informazioni
- Lezioni presso il Dipartimento di Fisica
- Modalità di verifica dell'apprendimento
- L'esame prevede una prova orale. Tale prova orale consiste in un colloquio avente l'obiettivo di accertare il livello di conoscenza e la capacità di comprensione raggiunti dallo studente sui contenuti teorici e metodologici indicati nel programma ( diffrazione di raggi X per lo studio della struttura di biomolecole, diffrazione di neutroni per lo studio della struttura di biomolecole, scattering a basso angolo per lo studio di proprietà strutturali di biomolecole a bassa risoluzione, modellizzazione di molecole biologiche per lo studio delle rispettive proprietà dinamiche, cooperatività e stabilità di biomolecole). Nella prova orale si verifica la capacità dello studente di comunicare con chiarezza ed in modo autonomo i contenuti teorici dell'insegnamento. La prova orale dura circa 50 minuti, dipendendo anche dalla facilità di esposizione dello studente.
Per informazioni sui servizi di supporto agli studenti con disabilità e/o DSA visita la pagina http://www.unipg.it/disabilita-e-dsa - Programma esteso
- Struttura del DNA. Basi azotate. Polimorfismo del DNA. Legami che determinano la struttura primaria e la struttura secondaria. Legami idrogeno e legami di stacking.
Diffrazione di raggi X. L'esperimento di Watson-Crick-Wilkins per la determinazione della struttura a doppia elica del DNA. Fattore di forma atomico. Fattore di struttura. Fattore di struttura del passo dell'elica. Pattern di diffrazione caratteristico del DNA.
Classificazione delle biomolecole e loro ruolo nel metabolismo cellulare. Proteine e loro ruolo biologico. Attività enzimatica. Complessità strutturale delle proteine. Struttura primaria, secondaria e terziaria. Amminoacidi e loro proprietà. Legame peptidico. Interazioni non-covalenti nelle proteine. Interazioni elettrostatiche. Interazioni di Van der Waals. Interazioni non-polari: effetto idrofobico. Un'importante molecola biologica: l'acqua.
Configurazione degli amminoacidi. Chiralità. Struttura secondaria delle proteine. Ancora sul legame peptidico. Plot di Ramachandran. Eliche alpha e foglietti beta. Struttura terziaria delle proteine.
Dinamica nel metabolismo cellulare. Moto Browniano.
Auto-aggregazione di lipidi: micelle. Transizioni di fase e biomolecole. Curve di stabilità e coesistenza di fasi. Miscibilità e immiscibilità di liquidi. Modello di Landau per le transizioni di fase. Transizioni elica-coil in proteine. Modello non cooperativo. Modello a due stati. Modello cooperativo. Stabilità delle biomolecole. Stretching del DNA. Melting delle proteine. Esperienza in laboratorio di dicroismo circolare per il melting della mioglobina.
Dinamica di biomolecole. Relazione tra dinamica e attività biologica di proteine. Relazione tra dinamica veloce (picosecondi) e attività biologica di proteine. Teoria dei sottostati conformazionali. Esempio della mioglobina. Evidenze sperimentali dell'esistenza di sottostati conformazionali. Modelli lock and key, induced fit e conformational selection per l'azione degli enzimi.