Insegnamento BIOCHIMICA GENERALE APPLICATA E CLINICA
| Nome del corso di laurea | Chimica e tecnologia farmaceutiche |
|---|---|
| Codice insegnamento | A003594 |
| Curriculum | Comune a tutti i curricula |
| Docente responsabile | Carmela Conte |
| Docenti |
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| Ore |
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| CFU | 10 |
| Regolamento | Coorte 2025 |
| Erogato | Erogato nel 2026/27 |
| Erogato altro regolamento | |
| Attività | Caratterizzante |
| Ambito | Discipline biologiche e farmacologiche |
| Settore | BIO/10 |
| Anno | 2 |
| Periodo | Primo Semestre |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Tipo attività | Attività formativa monodisciplinare |
| Lingua insegnamento | ITALIANO |
| Contenuti | Conoscenza delle principali macromolecole biologiche e del rapporto struttura-funzione. Metabolismi e relativi aspetti biochimico-clinici. Metodi biochimici per lo studio delle macromolecole. |
| Testi di riferimento | - I principi di Biochimica di Lehninger Di Nelson and Cox- Zanichelli Editore - Biochimica Medica di Siliprandi e Tettamanti, Piccin editore. |
| Obiettivi formativi | Al termine dello studio lo studente che avrà superato l'esame sarà in grado di disporre delle conoscenze di base dei principi fondamentali della biochimica generale, applicata e clinica |
| Prerequisiti | L'insegnamento di biochimica generale, applicata e clinica si propone di affrontare tematiche che lo studente sarà in grado di apprendere se avrà acquisito le conoscenze di base della chimica inorganica e organica. Affinchè lo studente possa comprendere i contenuti trattati è' indispensabile che abbia acquisito le nozioni fondamentali sulla struttura delle principali macromolecole e dei legami chimici nonchè il loro comportamento durante le |
| Metodi didattici | L'insegnamento si effettuerà attraverso lezioni frontali in aula riguardanti tutti gli argomenti del programma. |
| Altre informazioni | Nessuna |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | La valutazione prevede una prova orale durante la quale lo studente dovrà rispondere a domande riguardanti gli argomenti trattati durante le lezioni. Durante il colloquio lo studente dovrà dimostrare coerenza con il quesito proposto, chiarezza espositiva e adeguata terminologia scientifica |
| Programma esteso | • Introduzione alla Biochimica • Struttura e funzione delle principali biomolecole. • Acqua e interazioni deboli nei sistemi acquosi. Ionizzazione di acqua, acidi deboli e basi deboli. Tamponi biologici. • Principi fondamentali di termodinamica • Struttura e funzione delle principali biomolecole. • Acidi nucleici: Nucleotidi. Strutture e funzioni principali di DNA e RNA. • Membrane cellulari e trasporto transmembrana. Fosfolipidi di membrana. Proteine di membrana. Asimmetria del plasmalemma. La membrana eritrocitaria. Spettrina e glicoforina. Trasporto trasnmembrana: classificazione. Permeabilità selettiva. Trasporto passivo e trasporto attivo. Le ATPasi. Modello molecolare della Na+/K+ ATPasi. • Carboidrati: monosaccaridi, disaccaridi, e polisaccaridi e le loro implicazioni nella biochimica umana. • Valutazione del metabolismo glicidico. Diabete. Emoglobina glicata. • Lipidi: le principali classi di lipidi e le loro implicazioni nella biochimica umana. le principali classi di lipidi e le loro implicazioni nella biochimica umana. Acidi grassi, acilgliceroli, fosfolipidi, sfingolipidi, glicolipidi e poliprenoidi. Colesterolo. Lipidi come segnali e cofattori. • Dislipidemie. Le lipoproteine plasmatiche. Classificazione delle lipoproteine in base alla densità e alla migrazione elettroforetica. Le apolipoproteine. Chilomicroni: struttura, funzione e destino. VLDL: struttura, funzione e destino. LDL struttura, funzione e destino. HDL: struttura e funzione. placche aterosclerotiche.. • Gli amminoacidi. Classificazione e descrizione dei venti alfa-L-amminoacidi che costituiscono le proteine. Amminoacidi essenziali. Altri amminoacidi di importanza metabolica. • Le proteine. Funzioni svolte dalle proteine nell’organismo umano. La struttura delle proteine. Il legame peptidico. Sequenza amminoacidica. Struttura secondaria e descrizione di alfa-elica, foglietto-beta e ripiegamenti-beta. Motivi strutturali. Struttura terziaria. Forze che stabilizzano la struttura tridimensionale delle proteine. Domini strutturali. Struttura quaternaria. Proteine globulari e proteine fibrose. Le alfa-cheratine e la fibroina della seta. Metodi di studio delle proteine. • Il folding delle proteine. Fattori che determinano la velocità di folding. Le chaperonine. Il misfolding delle proteine. Aggregazione proteica, formazione di fibrille. • Amiloidosi e basi molecolari di malattie degenerative umane. • Modificazioni post-traduzionali delle proteine: glicosilazione e fosforilazione. Àncore lipidiche. Peptidi segnale. Traffico intracellulare delle proteine. Degradazione delle proteine. Sistema di ubiquitinazione. Il proteasoma. • Alterazione del metabolismo dei composti azotati: azotemia, uremia, uricemia • Proteine del tessuto connettivo. Il collagene: tripla elica, prolina-idrossiprolina (ruolo della vitamina C). Malattie del collagene: rachitismo, scorbuto, L’elastina. I proteoglicani. • Il sangue: esame emocromocitometrico. Indici di Wintrobe, Ematocrito, Formula leucocitaria, VES, Ferro, anemie • Le globine. Struttura della mioglobina e dell’emoglobina; rapporti tra struttura e funzione. Emoglobinopatie. • Generalità sugli enzimi: Classificazione, attività catalitica e struttura; cofattori e gruppi prostetici; oloenzima ed apoenzima. Specificità di azione. Cinetica chimica e termodinamica. Formazione del complesso enzima-substrato. Caratteristiche del sito attivo. La cinetica enzimatica. Modello di Michaelis e Menten. Valori di Km e Vmax. • Unità di misura dell’attività enzimatica. Reazioni enzimatiche reversibili. Effetto del pH e della temperatura. Inibizione competitiva, non competitiva e irreversibile. Farmaci come inibitori enzimatici.Meccanismi della catalisi enzimatica. Catalisi acido-base. Catalisi covalente. Complessi multienzimatici: la piruvato deidrogenasi. • Regolazione enzimatica. Allosterismo e cooperatività. Cinetica degli enzimi allosterici. Cooperatività: modello concertato e modello sequenziale. Regolazione covalente: reversibile ed irreversibile. Amplificazione di segnale: la coagulazione del sangue. Compartimentazione. Controllo del livello intracellulare degli enzimi. • Enzimologia clinica. Indici di funzionalità epatica • Azione biochimica delle vitamine. Le vitamine utilizzate nelle vie metaboliche. Vitamine idrosolubili e liposolubili. Fabbisogno e carenze vitaminiche. I coenzimi: struttura e funzioni. Coenzimi flavinici e pirimidinici. Acido folico. Tiamina. Acido lipoico. Biotina. Coenzima A. I coenzimi della piridossina. I coenzimi della Vitamina B12. • Vie di trasduzione del segnale. Recettori G-protein accoppiati (proteine G stimolatorie e inibitorie). Recettori tirosin chinasici ( recettore dell’insulina) e segnalazione. La cascata delle MAP kinasi. Via del PI-3K, recettori con attività guanilato chinasisa. Biosegnalazione degli ormoni steroidei. • Metodi di isolamento e studio delle proteine. • Generalità sul metabolismo. Vie cataboliche, anaboliche e anfiboliche. • Metabolismo glucidico. • Ciclo dell'acido citrico • Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. • Metabolismo lipidico. • Metabolismo dei corpi chetonici. • Metabolismo aminoacidico. • Metabolismo dei nucleotidi. |
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