Insegnamento BIOCHIMICA E BIOLOGIA MOLECOLARE
| Nome del corso di laurea | Odontoiatria e protesi dentaria |
|---|---|
| Codice insegnamento | 50999108 |
| Curriculum | Comune a tutti i curricula |
| Docente responsabile | Lara Macchioni |
| CFU | 8 |
| Regolamento | Coorte 2023 |
| Erogato | Erogato nel 2024/25 |
| Erogato altro regolamento | |
| Anno | 2 |
| Periodo | Primo Semestre |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Tipo attività | Attività formativa integrata |
| Suddivisione |
BIOCHIMICA
| Codice | GP003685 |
|---|---|
| CFU | 5 |
| Docente responsabile | Lara Macchioni |
| Docenti |
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| Ore |
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| Attività | Base |
| Ambito | Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico |
| Settore | BIO/10 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Lingua insegnamento | Italiano |
| Contenuti | Biochimica strutturale: glucidi, lipidi, acidi nucleici, proteine. Enzimi e coenzimi. Metabolismo glucidico. Metabolismo lipidico. Metabolismo delle proteine e degli acidi nucleici. |
| Testi di riferimento | Le basi della biochimica - Emine Ercikan Abali, Susan D. Cline, David S. Franklin, Susan M. Viselli - Zanichelli editore Terza edizione italiana |
| Obiettivi formativi | L’obiettivo principale dell’insegnamento di questo modulo è quello di fornire agli studenti conoscenze sulla struttura e sulle proprietà fondamentali delle biomolecole, conoscenze sulla funzione di enzimi e coenzimi e sull’organizzazione generale del metabolismo cellulare. Le conoscenze acquisite saranno: • struttura e funzione delle macromolecole cellulari (proteine, zuccheri, lipidi, acidi nucleici); • cinetica enzimatica, regolazione dell’attività enzimatica, meccanismi molecolari d’azione dei coenzimi; • organizzazione generale del metabolismo cellulare e trasferimenti di energia nelle trasformazioni biochimiche; • processi ossidativi mitocondriali e sintesi di ATP • Metabolismo glucidico. Metabolismo lipidico. Metabolismo delle proteine e degli amminoacidi Le conoscenze acquisite dovranno fornire agli studenti le seguenti abilità: • capacità di comprendere i meccanismi che consentono alla cellula di produrre energia attraverso la respirazione cellulare. • capacità di comprendere i meccanismi alla base delle trasformazioni molecolari nelle cellule. |
| Prerequisiti | Avere una buona conoscenza degli argomenti affrontati nel corso di Chimica. |
| Metodi didattici | Il corso è organizzato in: -lezioni frontali su tutti gli argomenti del programma. Durante le lezioni frontali gli studenti sono stimolati a intervenire per la richiesta di chiarimenti. |
| Altre informazioni | Date di inizio e termine delle attività didattiche come da calendario delle lezioni pubblicato nel sito del Corso di Laurea http://www.clmopd.unipg.it |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | L’esame consiste in una prova orale della durata di circa 30 minuti. La prova orale ha l’obiettivo di valutare il livello di conoscenza della materia e le capacità di collegamento e integrazione delle conoscenze. La prova orale consentirà anche di valutare la capacità espositiva e la proprietà di linguaggio dello studente. Per informazioni sui servizi di supporto agli studenti con disabilità e/o DSA visita la pagina http://www.unipg.it/disabilita-e-dsa |
| Programma esteso | Struttura e proprietà chimiche di composti di interesse biologico. CARBOIDRATI - Monosaccaridi e disaccaridi. Omopolisaccaridi (cellulosa, amido e glicogeno). Eteropolisaccaridi LIPIDI - Acidi grassi, acilgliceroli, fosfolipidi e glicolipidi. Colesterolo. NUCLEOSIDI, NUCLEOTIDI e ACIDI NUCLEICI. PROTEINE - Struttura e proprietà degli aminoacidi. Legame peptidico. Organizzazione strutturale delle proteine. Denaturazione. Proteine globulari. Proteine fibrose (Collageno, Cheratina, Elastina). Mioglobina (struttura e funzione). Emoglobina (struttura e funzione). Meccanismo molecolare del trasporto dell'O2. Fattori che modificano l'affinità dell'emoglobina per l'O2. Meccanismo molecolare e funzionale dell'azione tampone dell'emoglobina. Ruolo dell'emoglobina nel trasporto diretto e indiretto della CO2. Tipi di emoglobina. Emoglobina glicata. ENZIMI - Catalisi enzimatica. Sito attivo. Specificità. Natura degli enzimi e loro classificazione. Isoenzimi. Enzimi costitutivi e induttivi. Cinetica delle reazioni enzimatiche. Costante di Michaelis-Menten e suo significato. Fattori che influenzano l'attività degli enzimi. Inibizione enzimatica. Meccanismi di inibizione enzimatica. Regolazione dell'attività enzimatica. VITAMINE E COENZIMI - Le vitamine idrosolubili (C, Biotina, Niacina, Tiamina, Pantotenato, Riboflavina, Piridossina, Folato, B12). Sostanze vitamino-simili (Colina, Carnitina, Taurina). Coenzimi. STRUTTURA E FUNZIONE DELLE MEMBRANE BIOLOGICHE - Composizione delle membrane biologiche. Struttura e proprietà dei lipidi di membrana. Sistemi di trasporto attraverso le membrane. Struttura e funzione della Na+/K+ ATPasi. ASPETTI GENERALI DEL METABOLISMO - Catabolismo e anabolismo. Bioenergetica. Legami a elevata energia libera di idrolisi. ATP: struttura e ruolo nei trasferimenti di energia. Organizzazione delle vie metaboliche. Complesso della piruvato deidrogenasi. Ciclo di Krebs: ruolo metabolico e regolazione. Catena respiratoria e fosforilazione ossidativa. Inibitori della catena respiratoria e agenti disaccoppianti. METABOLIMO GLUCIDICO - Digestione ed assorbimento dei glucidi. Meccanismi di trasporto del glucosio attraverso le membrane cellulari. Esochinasi e glucochinasi. Destino metabolico del glucosio-6-P. Metabolismo del glicogeno (glicogenosintesi; glicogenolisi; regolazione del metabolismo del glicogeno nel muscolo e nel fegato). Metabolismo aerobico e anaerobico del glucosio. Sistemi navetta. Gluconeogenesi. Ciclo di Cori. Via dei pentoso fosfati (reazioni della fase ossidativa). Regolazione della glicemia. Acido glucuronico (sintesi e utilizzazione). Regolazione ormonale del metabolismo glucidico. METABOLISMO DEI LIPIDI - Digestione e assorbimento dei lipidi. Trasporto dei lipidi nel sangue: caratteristiche, funzioni e metabolismo delle lipoproteine plasmatiche, chilomicroni, VLDL, LDL, HDL. Catabolismo degli acidi grassi (attivazione, trasporto al mitocondrio; beta-ossidazione; cenni su altri meccanismi di ossidazione). Metabolismo dei corpi chetonici (chetogenesi e sua regolazione; utilizzazione ossidativa). Modificazioni metaboliche indotte dal digiuno. Acidi grassi essenziali e non essenziali. Biosintesi degli acidi grassi. Metabolismo dei trigliceridi. Metabolismo dei fosfolipidi. Metabolismo del colesterolo. Regolazione ormonale del metabolismo lipidico (insulina, glucagone, adrenalina). METABOLISMO DELLE PROTEINE E DEGLI AMMINO ACIDI - Valore nutrizionale delle proteine. Turnover delle proteine nell'uomo. Bilancio azotato. Amino acidi essenziali e non essenziali. Digestione delle proteine e assorbimento degli ammino acidi. Transaminazione. Deamminazione ossidativa e non ossidativa. Ciclo dell’urea. Ruolo della glutammina e dell’alanina. Destino dello scheletro carbonioso: amminoacidi glucogenetici e chetogenetici. |
| Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile | Salute e benessere |
BIOCHIMICA CLINICA E BIOLOGIA MOLECOLARE CLINICA
| Codice | 50585801 |
|---|---|
| CFU | 1 |
| Docente responsabile | Barbara Cellini |
| Docenti |
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| Ore |
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| Attività | Caratterizzante |
| Ambito | Diagnostica di laboratorio |
| Settore | BIO/12 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Lingua insegnamento | ITALIANO |
| Contenuti | Definizione di Biochimica Clinica. Valutazione delle prestazioni analitiche. Esami diagnostici di base. Omeostasi del glucosio e diabete. Enzimi sierici. Marker Tumorali. Esame Emocromocitometrico. Profilo urinario |
| Testi di riferimento | Lauro Galzigna Introduzione alla Biochimica patologica e clinica Ed. Piccin Elisabetta Albi Biochimica clinica essenziale Ed. Zanichelli Marcello Ciaccio, Giuseppe Lippi Biochimica clinica e medicina di laboratorio EdiSES |
| Obiettivi formativi | Le conoscenze acquisite saranno: Conoscenze generali di base della biochimica clinica e molecolare |
| Prerequisiti | Al fine di seguire con profitto il modulo di Biochimica clinica e biologia molecolare clinica, è necessario avere acquisito le conoscenze di base di Biochimica e biologia molecolare |
| Metodi didattici | Lezioni frontali in aula su tutti gli argomenti del corso |
| Altre informazioni | Perugia – Scuola di Medicina - S. Andrea delle Fratte |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | Esami scritti di natura teorica,svolti in forma di test a risposta multipla, aventi come oggetto gli argomenti affrontati nelle lezioni frontali, ed esami orali, consistenti in quesiti relativi alle tematiche affrontate e volti ad accertare la loro conoscenza e comprensione da parte dello studente, nonché la capacità di esporne il contenuto |
| Programma esteso | Definizione di Biochimica Clinica. Valutazione della qualità delle prestazioni analitiche: precisione, accuratezza, sensibilità, specificità, linearità. Valore predittivo. Variabilità pre-analitica. Esami diagnostici di base. Profilo biochimico generale: Omeostasi del glucosio e sua regolazione ormonale. Diabete. Glicemia. Metodi di determinazione del glucosio. Studio delle proteine plasmatiche per ottenere informazioni sullo stato di salute. Elettroforesi delle proteine. Enzimi(cenni): classificazione. Isoenzimi. Enzimi epatici, muscolari, cardiaci, pancreas, della prostata e dell'osso. Metodo di misura delle attività enzimatiche. Marker tumorali (cenni): concetto di marcatore ideale. Marcatori umorali e tissutali. Esame Emocromocitometrico (cenni). Profilo urinario. |
BIOLOGIA MOLECOLARE
| Codice | 50595802 |
|---|---|
| CFU | 2 |
| Docente responsabile | Barbara Cellini |
| Docenti |
|
| Ore |
|
| Attività | Base |
| Ambito | Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico |
| Settore | BIO/11 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Lingua insegnamento | Italiano |
| Contenuti | Struttura e metabolismo degli acidi nucleici. Sintesi e modificazioni post-traduzionali delle proteine. |
| Testi di riferimento | Biochimica Medica - Siliprandi e Tettamanti - Piccin editore I principi di Biochimica di Lehninger - Nelson, Cox. V edizione - Zanichelli |
| Obiettivi formativi | L’obiettivo principale dell’insegnamento di questo modulo è quello di fornire agli studenti conoscenze sulla struttura e sulle proprietà fondamentali degli acidi nucleici nonché sui meccanismi di sintesi delle proteine. |
| Prerequisiti | Avere una buona conoscenza degli argomenti affrontati nel corso di Chimica e nel modulo di Biochimica. |
| Metodi didattici | Il corso è organizzato in: -lezioni frontali su tutti gli argomenti del programma. Durante le lezioni frontali gli studenti sono stimolati a intervenire per la richiesta di chiarimenti. |
| Altre informazioni | Date di inizio e termine delle attività didattiche come da calendario delle lezioni pubblicato nel sito del Corso di Laurea http://www.clmopd.unipg.it |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | L’esame consiste in una prova scritta con 15 domande a risposta multipla, integrata con il modulo di Biochimica clinica e Biologia molecolare clinica. Per informazioni sui servizi di supporto agli studenti con disabilità e/o DSA visita la pagina http://www.unipg.it/disabilita-e-dsa |
| Programma esteso | METABOLISMO DEGLI ACIDI NUCLEICI. Richiami sulle strutture degli acidi ribonucleici e deossiribonucleici. Meccanismi d’azione, proprietà e utilizzo biotecnologico di enzimi implicati nei meccanismi di replicazione, trascrizione e traduzione nei procarioti e negli eucarioti: DNA polimerasi, DNA ligasi, trascrittasi inversa, RNA polimerasi. Cenni sulla ricombinazione del DNA e DNA editing. Maturazione del mRNA eucariotico: inserimento del cappuccio, poliadenilazione, rimozione degli introni (splicing). Silenziamento dell’RNA e suo uso terapeutico. SINTESI E MODIFICAZIONI POST-TRADUZIONALI DELLE PROTEINE. Proprietà degli enzimi coinvolti nella sintesi proteica (aminoacil-tRNA sintetasi e peptidil transferasi) e bilancio energetico. Inserimento della selenocisteina. Inibitori della biosintesi proteica. Folding e targeting subcellulare delle proteine. Modificazioni post-traduzionali delle proteine. Biosintesi delle N-glicoproteine e cenni sulla O-glicosilazione. |
| Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile |