Insegnamento CHIMICA E BIOCHIMICA I
| Nome del corso di laurea | Medicina e chirurgia |
|---|---|
| Codice insegnamento | GP004730 |
| Curriculum | Comune a tutti i curricula |
| CFU | 11 |
| Regolamento | Coorte 2024 |
| Erogato | Erogato nel 2024/25 |
| Erogato altro regolamento | |
| Anno | 1 |
| Periodo | Annuale |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Tipo attività | Attività formativa integrata |
| Suddivisione |
BIOCHIMICA I - MOD. 1
| Codice | GP004762 |
|---|---|
| CFU | 3 |
| Docente responsabile | Ilaria Bellezza |
| Docenti |
|
| Ore |
|
| Attività | Base |
| Ambito | Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico |
| Settore | BIO/10 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Lingua insegnamento | ITALIANO |
| Contenuti | Il programma del modulo 1 riguarda la struttura e funzioni di carboidrati, lipidi, nucleotidi e acidi nucleici, amminoacidi e proteine. Verranno analizzate nel dettaglio struttura e funzione di emoglobina e mioglobina. |
| Testi di riferimento | I principi di Biochimica del Lehninger - Nelson, Cox, Zanichelli Biochimica Berg, Tymoczko, Stryer Zanichelli Biochimica Medica Siliprandi, Tettamanti Piccin |
| Obiettivi formativi | Alla fine del corso lo studente dovrebbe essere in possesso delle principali conoscenze necessarie per affrontare le lezioni del Modulo 2 |
| Prerequisiti | Conoscenze adeguate dei principali argomenti di Chimica Generale e di Chimica Organica |
| Metodi didattici | Il corso è organizzato in lezioni frontali e lezioni teorico pratiche di approfondimento e chiarimento |
| Altre informazioni | Frequenza obbligatoria per almeno il 70% delle lezioni Facoltà di Medicina e Chirurgia – Sede di Terni |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | L’esame finale consiste in una prova scritta e in una prova orale. La prova scritta consiste in un test con 30 domande a risposta multipla relative a qualsiasi argomento in programma. Per ogni domanda sono predisposte 4 possibili risposte di cui sempre sola una corretta. Ad ogni domanda viene assegnato 1 punto con risposta corretta e 0 punti se errata. La votazione minima che consente il superamento della prova scritta è pari a 18/30. Il superamento della prova scritta è obbligatorio per l’accesso alla prova orale ma la sua valutazione non contribuisce alla definizione del voto finale. L’esame orale, della durata media di 30 minuti, verterà su tutti gli argomenti affrontati durante il corso. E' richiesta la conoscenza delle formule chimiche dei composti presi in esame, delle reazioni enzimatiche e della loro regolazione. Durante la prova orale verrà valutata la capacità dello studente di mettere in collegamento, con senso critico, argomenti diversi e la capacità di esprimersi con linguaggio tecnico preciso e chiaro. |
| Programma esteso | Monosaccaridi, ciclizzazione dei monosaccaridi, reazioni monosaccaridi, legame glicosidico, oligosaccaridi (saccarosio, lattosio, maltosio), polisaccaridi (glicogeno, amido, cellulosa, inulina), glicosamminoglicani (ac. ialuronico, eparan solfato, dermatan solfato, condroitin solfato), Glicoconiugati (glicoproteine, proteoglicani, glicolipidi). Nucleotidi, Nucleosidi, legame fosfodiesterico, stabilità DNA-RNA, struttura DNA, struttura RNA, differenze DNA-RNA, funzioni ATP. Acidi grassi (nomenclatura, struttura e proprietà), triacilgliceroli (struttura e proprietà), glicerofosfolipidi (struttura e proprietà), dipalmitoilfosfatidilcolina, cardiolipina, glicerofosfatidilinositolo, sfingolipidi (sfingomieline, gangliosidi), steroli, derivati isoprenoidi, derivati dell’acido arachidonico. Aminoacidi (struttura e proprietà), curve di titolazione degli aminoacidi, legame peptidico (struttura e proprietà), strutture secondarie: alfa-elica, foglietto-beta, beta turn (struttura e proprietà), struttura tridimensionale delle proteine e legami che la stabilizzano. Proteine fibrose. Collagene: struttura, funzione, modificazioni post traduzionali, idrossilazione di Pro e Lys, legami crociati, patologie associate al collagene, ruolo della vitamina C. Alfa-cheratina (struttura e funzione), miosina (struttura e funzione). Motivi strutturali (elica-loop-elica, leucine zipper, zinc finger), domini strutturali (barile TIM, botte testa-coda, sandwich beta), struttura quaternaria. Folding: termodinamica, cinetica, aggregazione proteica, HSP (60, 70, 90), proteina disolfuro isomerasi, peptidil-prolil isomerasi. Emoglobina e mioglobina. Gruppo eme (cenni di struttura, legame con la catena polipeptidica, funzione), struttura della mioglobina, curva di saturazione, struttura della mioglobina, stati conformazionali, curva di saturazione, modulatori allosterici (O2, CO2, H+, 2,3, BPG). Trasporto CO2. HbF, HbS, metaemoglobinemie. Actina e miosina, struttura, meccanismo di contrazione muscolare. |
| Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile |
BIOCHIMICA I - MOD. 2
| Codice | GP004764 |
|---|---|
| CFU | 3 |
| Docente responsabile | Ilaria Bellezza |
| Docenti |
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| Ore |
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| Attività | Base |
| Ambito | Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico |
| Settore | BIO/10 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Lingua insegnamento | Italiano |
| Contenuti | Il programma del Modulo 2 riguarda i seguenti argomenti: Enzimi. Struttura dei coenzimi e meccanismo di azione. Membrane biologiche. Trasduzione del segnale. Catabolismo e Anabolismo. Bioenergetica. Legami ad alta energia. ATP. Catena respiratoria e Fosforilazione ossidativa |
| Testi di riferimento | I principi di Biochimica del Lehninger - Nelson, Cox, Zanichelli Biochimica Berg, Tymoczko, Stryer Zanichelli Biochimica Medica Siliprandi, Tettamanti Piccin |
| Obiettivi formativi | Alla fine del corso lo studente dovrebbe essere in possesso delle principali conoscenze relative alla Biochimica Strutturale, Biochimica Funzionale e Biochimica Energetica |
| Prerequisiti | Conoscenze adeguate dei principali argomenti di Chimica Generale e di Chimica Organica e di Biochimica Strutturale |
| Metodi didattici | Il corso è organizzato in: lezioni frontali e lezioni teorico pratiche di approfondimento e chiarimento |
| Altre informazioni | Frequenza obbligatoria per almeno il 70% delle lezioni Facoltà di Medicina e Chirurgia – Sede di Terni |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | L’esame finale consiste in una prova scritta e in una prova orale. La prova scritta consiste in un test con 30 domande a risposta multipla relative a qualsiasi argomento in programma. Per ogni domanda sono predisposte 4 possibili risposte di cui sempre sola una corretta. Ad ogni domanda viene assegnato 1 punto con risposta corretta e 0 punti se errata. La votazione minima che consente il superamento della prova scritta è pari a 18/30. Il superamento della prova scritta è obbligatorio per l’accesso alla prova orale ma la sua valutazione non contribuisce alla definizione del voto finale. L’esame orale, della durata media di 30 minuti, verterà su tutti gli argomenti affrontati durante il corso. E' richiesta la conoscenza delle formule chimiche dei composti presi in esame, delle reazioni enzimatiche e della loro regolazione. Durante la prova orale verrà valutata la capacità dello studente di mettere in collegamento, con senso critico, argomenti diversi e la capacità di esprimersi con linguaggio tecnico preciso e chiaro. |
| Programma esteso | Enzimi: caratteristiche, classificazione, sito attivo, termodinamica delle reazioni catalizzate, energia di attivazione, energia di legame, adattamento indotto, fattori che influenzano la velocità delle reazioni (pH, T, [S]), cinetica enzimatica (cinetica di Michaelis-Menten), parametri cinetici, reazioni a più substrati, inibizione enzimatica (inibitori irreversibili, inibitori competitivi, incompetitivi e misti). Meccanismi catalitici: catalisi acido-base (es. ), catalisi da ioni metallici (es. anidrasi carbonica, enolasi, aconitasi), catalisi covalente (es. aldolasi), serina proteasi (meccanismo catalitico, adattamento indotto, stabilizzazione intermedi, specificità di substrato). Modulatori allosterici. Modificazioni covalenti reversibili (es. fosforilazione), modificazioni covalenti irreversibili (es. proteolisi limitata). Regolazione emivita delle proteine (es. ubiquitina-proteasoma). Vitamine e coenzimi: ac. ascorbico (struttura e funzione), Tiamina (struttura e meccanismo coenzimatico), ac. lipoico (struttura e meccanismo coenzimatico), riboflavina (struttura e meccanismo coenzimatico), niacina (struttura e meccanismo coenzimatico), acido pantotenico (cenni di struttura e funzione coenzimatica), piridossina (struttura e meccanismo coenzimatico), Biotina (struttura e meccanismo coenzimatico), acido folico e vitamina B12 (cenni di struttura e funzione coenzimatica). Cenni di funzione delle vitamine liposolubili (A,K,D, E). Complesso della piruvato deidrogenasi (struttura, maccanismo catalitico, regolazione). Membrane biologiche: asimmetria, fluidità, modello a mosaico fluido, proteine transmembrana (proprietà strutturali). Trasporto di membrana: termodinamica del trasporto, diffusione semplice, trasporto facilitato (Glut, scambiatore cloruro bicarbonato, canale K+, acquaporine), trasporto attivo primario (pompa Na+/K+, pompa SERCA, trasportatori ABC), trasporto attivo secondario. Biosegnalazione: caratteristiche, recettori GPCR (Gs, Gi, Gq) trasduzione e spegnimento del segnale, recettori tiirosina chinasi meccanismo di azione e spegnimento del segnale, GMPciclico, NO, secondi messaggeri derivati dalla fosfatidilcolina e sfinomielina, recettori per gli ormoni steroide meccanismo d’azione. Bioenergetica: caratteristiche generali del metabolismo (catabolismo e anabolismo), termodinamica del metabolismo, funzione energetica dell’ATP, altri ruoli dell’ATP, Fosforilazione a livello del substrato (1,3, bisfosfoglicerato, fosfocreatina, fosfoenolpiruvato, succinilCoA), aspetti termodinamici; fosforilazione ossidativa: reazioni di ossidoriduzione, stati di ossidazione del carbonio, teoria chemiosmotica, catena di trasporto degli elettroni 8struttura e funzione dei complessi), specie reattive dell’ossigeno, stress ossidativo e difese antiossidanti (GSH), accoppiamento chemiosmotico, ATP sintasi (struttura e meccanismo di catalisi rotazionale), aspetti termodinamici e quantitativi, shuttle malato aspartato, shuttle del glicerolo 3-fosfato, regolazione della fosforilazione ossidativa, agenti disaccoppianti. Vitamine e coenzimi: ac. ascorbico (struttura e funzione), Tiamina (struttura e meccanismo coenzimatico), ac. lipoico (struttura e meccanismo coenzimatico), riboflavina (struttura e meccanismo coenzimatico), niacina (struttura e meccanismo coenzimatico), acido pantotenico (cenni di struttura e funzione coenzimatica), piridossina (struttura e meccanismo coenzimatico), Biotina (struttura e meccanismo coenzimatico), acido folico e vitamina B12 (cenni di struttura e funzione coenzimatica). Cenni di funzione delle vitamine liposolubili (A,K,D, E). Complesso della piruvato deidrogenasi (struttura, maccanismo catalitico, regolazione). Membrane biologiche: asimmetria, fluidità, modello a mosaico fluido, proteine transmembrana (proprietà strutturali). Trasporto di membrana: termodinamica del trasporto, diffusione semplice, trasporto facilitato (Glut, scambiatore cloruro bicarbonato, canale K+, acquaporine), trasporto attivo primario (pompa Na+/K+, pompa SERCA, trasportatori ABC), trasporto attivo secondario. Biosegnalazione: caratteristiche, recettori GPCR (Gs, Gi, Gq) trasduzione e spegnimento del segnale, recettori tiirosina chinasi meccanismo di azione e spegnimento del segnale, GMPciclico, NO, secondi messaggeri derivati dalla fosfatidilcolina e sfinomielina, recettori per gli ormoni steroide meccanismo d’azione. Bioenergetica: caratteristiche generali del metabolismo (catabolismo e anabolismo), termodinamica del metabolismo, funzione energetica dell’ATP, altri ruoli dell’ATP, Fosforilazione a livello del substrato (1,3, bisfosfoglicerato, fosfocreatina, fosfoenolpiruvato, succinilCoA), aspetti termodinamici; fosforilazione ossidativa: reazioni di ossidoriduzione, stati di ossidazione del carbonio, teoria chemiosmotica, catena di trasporto degli elettroni 8struttura e funzione dei complessi), specie reattive dell’ossigeno, stress ossidativo e difese antiossidanti (GSH), accoppiamento chemiosmotico, ATP sintasi (struttura e meccanismo di catalisi rotazionale), aspetti termodinamici e quantitativi, shuttle malato aspartato, shuttle del glicerolo 3-fosfato, regolazione della fosforilazione ossidativa, agenti disaccoppianti. |
| Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile |
CHIMICA - MOD. 1
| Codice | GP004761 |
|---|---|
| CFU | 3 |
| Docente responsabile | Davide Chiasserini |
| Docenti |
|
| Ore |
|
| Attività | Base |
| Ambito | Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico |
| Settore | BIO/10 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
CHIMICA - MOD. 2
| Codice | GP004763 |
|---|---|
| CFU | 2 |
| Docente responsabile | Davide Chiasserini |
| Docenti |
|
| Ore |
|
| Attività | Affine/integrativa |
| Ambito | Attività formative affini o integrative |
| Settore | BIO/10 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |