Insegnamento BIOCHIMICA

Nome del corso di laurea Biotecnologie
Codice insegnamento 55042606
Curriculum Comune a tutti i curricula
CFU 6
Regolamento Coorte 2022
Erogato Erogato nel 2023/24
Erogato altro regolamento
Informazioni sull'attività didattica
Attività Caratterizzante
Ambito Discipline biotecnologiche comuni
Settore BIO/10
Anno 2
Periodo Primo Semestre
Tipo insegnamento Obbligatorio (Required)
Tipo attività Attività formativa monodisciplinare
Suddivisione

BIOCHIMICA - Canale A

Codice 55042606
CFU 6
Docente responsabile Carla Emiliani
Docenti
  • Carla Emiliani
  • Francesco Morena
Ore
  • 42 Ore - Carla Emiliani
  • 5 Ore - Francesco Morena
Attività Caratterizzante
Ambito Discipline biotecnologiche comuni
Settore BIO/10
Tipo insegnamento Obbligatorio (Required)
Lingua insegnamento ITALIANO
Contenuti Aminoacidi. Struttura e funzione delle proteine. Emoglobina e mioglobina. Enzimi: principi generali della catalisi e cinetica enzimatica; meccanismi controllo dell'attività enzimatica. Costituenti molecolari e architettura sovramolecolare delle membrane biologiche. Introduzione al metabolismo e principi di bioenergetica. Glicolisi e beta-ossidazione degli acidi grassi. Ciclo degli acidi tricarbossilici. Catena di trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. Gluconeogenesi e biosintesi degli acidi grassi. Metabolismo degli amminoacidi e ciclo dell'urea.
Testi di riferimento D. Voet, J.G. Voet, Fondamenti di Biochimica, Ed. Zanichelli
Nelson, M.M.Cox, Introduzione alla biochimica di Lehninger, Ed. Zanichelli
Nelson, M.M.Cox, Principi di Biochimica
Obiettivi formativi Conoscenze: al termine del corso lo studente dovrà conoscere la composizione, organizzazione strutturale e funzionale delle bio-molecole e delle macromolecole (proteine, lipidi, zuccheri) e le loro modalità di interazione. Dovrà inoltre conoscere le principali vie metaboliche e i meccanismi molecolari del metabolismo intermedio ed energetico della cellula.

Capacità: al termine del corso lo studente dovrà essere in grado di rapportare le conoscenze acquisite in ambito abiotico, nei corsi di Chimica generale e Chimica organica, ad un ambito Chimico-Biologico. Dovrà essere in grado di integrare le conoscenze acquisite in un quadro di insieme coerente.
Prerequisiti Al fine di poter comprendere e frequentare proficuamente il corso è utile che lo studente possegga una discreta conoscenza di elementi di base di chimica generale ed inorganica, di chimica organica e di biologia cellulare.
Metodi didattici Lezioni frontali in aula inerenti agli argomenti previsti dal programma. Le lezioni saranno svolte con l'ausilio di proiezioni di diapositive e filmati
Altre informazioni Durante lo svolgimento del corso è prevista una attività didattica integrativa di tutoraggio.

Per Il calendario delle attività didattiche e le date di inizio e termine delle lezioni consultare il sito del corso di laurea : http://biotecnologie.unipg.it
Modalità di verifica dell'apprendimento Consiste in una prova scritta, seguita da una orale. La prova scritta servirà ad accertare il livello di conoscenza e capacità di comprensione degli argomenti trattati. Sarà svolta sulla Avrà la durata massima di 40 minuti, durante le quali lo studente dovrà rispondere a trenta domande a risposta multipla . Seguirà una prova orale cui avranno accesso gli studenti che avranno superato la prova scritta con una votazione pari o superiore a 18/30. Tale prova servirà a chiarire criticità emerse dalla prova scritta ed a verificare le capacità di comunicazione dello studente con proprietà di linguaggio ed organizzazione autonoma dell'esposizione sugli argomenti oggetto della prova scritta o comunque trattati a lezione. Al voto finale concorreranno l'esito della prova sia scritta che orale.Gli studenti che non hanno superato la prova scritta, avranno la possibilità di analizzarne le criticità insieme al docente, il giorno della prova orale.

Per informazioni sui servizi di supporto agli studenti con disabilità e/o DSA visita la pagina http://www.unipg.it/disabilita-e-dsa
Programma esteso Caratteristiche e classificazione degli aminoacidi. Proprietà acido-base. Aminoacidi modificati e derivati degli aminoacidi. Il legame peptidico. Il punto isolettrico dei peptidi Le proteine e i loro livelli strutturali (struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria). La struttura secondaria delle proteine: alfa-eliche, foglietti beta, ripiegamenti beta. La struttura terziaria e le interazioni deboli: legami idrogeno, interazioni elettrostatiche, interazioni idrofobiche e forze di van der Waals. Ripiegamento e denaturazione delle proteine. Proteine fibrose: cheratina, collagene, fibroina. La mioglobina: struttura, gruppo eme, curva di legame dell'ossigeno. L'emoglobina: curva di legame dell'ossigeno, transizione stato T-R. Effetto Bohr e trasporto della CO2.
Gli enzimi. Cinetica e coordinata di reazione delle reazioni catalizzate e non catalizzate. Il concetto di stato di transizione. Interazione enzima-substrato. La cinetica di Michaelis e Menten: concetto di velocità iniziale e stato stazionario. La linearizzazione dell'equazione di Michaelis e Menten. Inibitori reversibili e irreversibili. Gli inibitori reversibili: aspetti cinetici. Regolazione dell'attività enzimatica: meccanismi reversibili e irreversibili. I lipidi: caratteristiche chimico-fisiche. Gli acidi grassi: lunghezza, saturazione e nomenclatura. Trigliceridi e fosfogliceridi. Gli sfingolipidi. Il colesterolo: caratteristiche e ruolo nelle membrane biologiche. I carboidrati: i monosaccaridi aldosi e chetosi. Gli epimeri. La ciclizzazione. I disaccaridi: il legame glicosidico. I polisaccaridi: funzioni di riserva e strutturali.
Il metabolismo: reazione endoergoniche ed esoergoniche. Le reazioni accoppiate: il ruolo e la struttura dell'ATP. Il coenzima A, i coenzimi piridinici, i coenzimi flavinici. La glicolisi: fase di investimento e la fase di recupero energetico. Fermentazione lattica e alcolica. La gluconeogenesi: le tappe differenti rispetto alla glicolisi. La via del pentoso fosfato: fase ossidativa e fase non ossidativa. La piruvato deidrogenasi. Il ciclo di Krebs. Le reazioni anaplerotiche. La catena di trasporto degli elettroni. La formazione del gradiente chemiosmotico. La ATP sintasi: subunità F0 ed F1. La catalisi rotazionale dell'ATP. La beta-ossidazione degli acidi grassi. I corpi chetonici. Il ciclo dell’urea: la sintesi del carbamil-fosfato. La fase mitocondriale e la fase citosolica.

BIOCHIMICA - Canale B

Codice 55042606
CFU 6
Docente responsabile Lorena Urbanelli
Docenti
  • Lorena Urbanelli
  • Francesco Morena
Ore
  • 42 Ore - Lorena Urbanelli
  • 5 Ore - Francesco Morena
Attività Caratterizzante
Ambito Discipline biotecnologiche comuni
Settore BIO/10
Tipo insegnamento Obbligatorio (Required)
Lingua insegnamento ITALIANO
Contenuti Aminoacidi. Struttura e funzione delle proteine. Emoglobina e mioglobina. Enzimi: principi generali della catalisi e cinetica enzimatica. Meccanismi controllo dell'attività enzimatica. Costituenti molecolari e architettura sovramolecolare delle membrane biologiche. Introduzione al metabolismo e principi di bioenergetica. Glicolisi. Ciclo degli acidi tricarbossilici. Catena di trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. Beta-ossidazione degli acidi grassi. Gluconeogenesi e via del pentoso-fosfato. Ciclo dell'urea.
Testi di riferimento Nelson, M.M.Cox, Introduzione alla biochimica di Lehninger, Ed. Zanichelli
- Nelson, M.M.Cox, Principi di Biochimica di Lehninger, Ed. Zanichelli
- D. Voet, J.G. Voet, Fondamenti di Biochimica, Ed. Zanichelli
Obiettivi formativi L'obiettivo principale dell'insegnamento è quello di fornire agli studenti una solida conoscenza e comprensione della biochimica finalizzate alla comprensione delle proprietà strutturali e funzionali delle macromolecole biologiche, del metabolismo dei nutrienti e dei meccanismi di regolazione operanti nei sistemi biologici. Le principali conoscenze acquisite dovranno pertanto riguardare la composizione, organizzazione strutturale e funzionale delle bio-molecole e -macromolecole (proteine, lipidi, zuccheri) e delle loro modalità di interazione. Gli studenti dovranno inoltre acquisire conoscenze relative alle principali vie metaboliche e ai meccanismi molecolari del metabolismo della cellula.
Prerequisiti Al fine di frequentare e poter comprendere proficuamente il corso è utile che lo studente possegga una conoscenza di elementi di base di chimica generale, chimica organica e biologia cellulare
Metodi didattici Il corso è tenuto mediante
lezioni frontali in aula inerenti agli argomenti previsti dal programma. Le lezioni saranno svolte con l'ausilio di proiezioni di diapositive e filmati.
Altre informazioni Durante lo svolgimento del corso è prevista una attività didattica integrativa di tutoraggio.

Per Il calendario delle attività didattiche e le date di inizio e termine delle lezioni consultare il sito del corso di laurea : http://biotecnologie.unipg.it
Modalità di verifica dell'apprendimento Consiste in una prova preliminare mediante piattaforma LibreEOL con 30 domande a scelta multipla (4 opzioni, una sola corretta). Il superamento della prova preliminare consente la prova finale articolata su tre domande principali attinenti gli argomenti svolti durante il corso: una domanda sarà sulla biochimica strutturale, una sul metabolismo e la terza dipenderà dall’esito generale dell’esame. Tale prova servirà a verificare le capacità di comunicazione dello studente con proprietà di linguaggio ed organizzazione autonoma dell'esposizione degli argomenti trattati a lezione; sarà inoltre valutata la capacità di ragionamento e di collegare i vari argomenti tra di loro.
Programma esteso Caratteristiche e classificazione degli aminoacidi. Proprietà acido-base. Aminoacidi modificati e derivati degli aminoacidi. Il legame peptidico. Il punto isolettrico dei peptidi Le proteine e i loro livelli strutturali (struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria). La struttura secondaria delle proteine: alfa-eliche, foglietti beta, ripiegamenti beta. La struttura terziaria e le interazioni deboli: legami idrogeno, interazioni elettrostatiche, interazioni idrofobiche e forze di van der Waals. Ripiegamento e denaturazione delle proteine. Proteine fibrose: cheratina, collagene, fibroina. La mioglobina: struttura, gruppo eme, curva di legame dell'ossigeno. L'emoglobina: curva di legame dell'ossigeno, transizione stato T-R. Effetto Bohr e trasporto della CO2.
Gli enzimi. Cinetica e coordinata di reazione delle reazioni catalizzate e non catalizzate. Il concetto di stato di transizione. Interazione enzima-substrato. La cinetica di Michaelis e Menten: concetto di velocità iniziale e stato stazionario. La linearizzazione dell'equazione di Michaelis e Menten. Inibitori reversibili e irreversibili. Gli inibitori reversibili: aspetti cinetici. Regolazione dell'attività enzimatica: meccanismi reversibili e irreversibili. I lipidi: caratteristiche chimico-fisiche. Gli acidi grassi: lunghezza, saturazione e nomenclatura. Trigliceridi e fosfogliceridi. Gli sfingolipidi. Il colesterolo: caratteristiche e ruolo nelle membrane biologiche. I carboidrati: i monosaccaridi aldosi e chetosi. Gli epimeri. La ciclizzazione. I disaccaridi: il legame glicosidico. I polisaccaridi: funzioni di riserva e strutturali.
Il metabolismo: reazione endoergoniche ed esoergoniche. Le reazioni accoppiate: il ruolo e la struttura dell'ATP. Il coenzima A, i coenzimi piridinici, i coenzimi flavinici. La glicolisi: fase di investimento e la fase di recupero energetico. Fermentazione lattica e alcolica. La gluconeogenesi: le tappe differenti rispetto alla glicolisi. La via del pentoso fosfato: fase ossidativa e fase non ossidativa. La piruvato deidrogenasi. Il ciclo di Krebs. Le reazioni anaplerotiche. La catena di trasporto degli elettroni. La formazione del gradiente chemiosmotico. La ATP sintasi: subunità F0 ed F1. La catalisi rotazionale dell'ATP. La beta-ossidazione degli acidi grassi. I corpi chetonici. Il ciclo dell’urea: la sintesi del carbamil-fosfato. La fase mitocondriale e la fase citosolica.
Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile
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