Insegnamento BIOCHIMICA E BIOLOGIA MOLECOLARE

BIOCHIMICA

Codice	GP003685
CFU	5
Docente	Lanfranco Corazzi
Docenti	Lara Macchioni (Codocenza)
Ore	30 ore (Codocenza) - Lara Macchioni
Attività	Base
Ambito	Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico
Settore	BIO/10
Tipo insegnamento	Obbligatorio (Required)
Lingua insegnamento	Italiano
Contenuti	Biochimica strutturale: glucidi, lipidi, acidi nucleici, proteine. Enzimi e coenzimi. Metabolismo glucidico. Metabolismo lipidico. Metabolismo delle proteine e degli acidi nucleici.
Testi di riferimento	Biochimica Medica - Siliprandi e Tettamanti - Piccin editore I principi di Biochimica di Lehninger - Nelson, Cox. V edizione - Zanichelli
Obiettivi formativi	L’obiettivo principale dell’insegnamento di questo modulo è quello di fornire agli studenti conoscenze sulla struttura e sulle proprietà fondamentali delle biomolecole, conoscenze sulla funzione di enzimi e coenzimi e sull’organizzazione generale del metabolismo cellulare. Le conoscenze acquisite saranno: • struttura e funzione delle macromolecole cellulari (proteine, zuccheri, lipidi, acidi nucleici); • cinetica enzimatica, regolazione dell’attività enzimatica, meccanismi molecolari d’azione dei coenzimi; • organizzazione generale del metabolismo cellulare e trasferimenti di energia nelle trasformazioni biochimiche; • processi ossidativi mitocondriali e sintesi di ATP • Metabolismo glucidico. Metabolismo lipidico. Metabolismo delle proteine e degli amminoacidi Le conoscenze acquisite dovranno fornire agli studenti le seguenti abilità: • capacità di comprendere i meccanismi che consentono alla cellula di produrre energia attraverso la respirazione cellulare. • capacità di comprendere i meccanismi alla base delle trasformazioni molecolari nelle cellule.
Prerequisiti	Avere una buona conoscenza degli argomenti affrontati nel corso di Chimica.
Metodi didattici	Il corso è organizzato in: -lezioni frontali su tutti gli argomenti del programma. Durante le lezioni frontali gli studenti sono stimolati a intervenire per la richiesta di chiarimenti.
Altre informazioni	Date di inizio e termine delle attività didattiche come da calendario delle lezioni pubblicato nel sito del Corso di Laurea http://www.clmopd.unipg.it
Modalità di verifica dell'apprendimento	L’esame consiste in una prova orale della durata di circa 30 minuti e si articola generalmente in 3 domande sul programma dei 3 moduli. La prova orale ha l’obiettivo di valutare il livello di conoscenza della materia e le capacità di collegamento e integrazione delle conoscenze. La prova orale consentirà anche di valutare la capacità espositiva e la proprietà di linguaggio dello studente. Per informazioni sui servizi di supporto agli studenti con disabilità e/o DSA visita la pagina http://www.unipg.it/disabilita-e-dsa
Programma esteso	Struttura e proprietà chimiche di composti di interesse biologico. CARBOIDRATI - Monosaccaridi e disaccaridi. Omopolisaccaridi (cellulosa, amido e glicogeno). Eteropolisaccaridi LIPIDI - Acidi grassi, acilgliceroli, fosfolipidi e glicolipidi. Colesterolo. NUCLEOSIDI, NUCLEOTIDI e ACIDI NUCLEICI. PROTEINE - Struttura e proprietà degli aminoacidi. Legame peptidico. Organizzazione strutturale delle proteine. Denaturazione. Proteine globulari. Proteine fibrose (Collageno, Cheratina, Elastina). Mioglobina (struttura e funzione). Emoglobina (struttura e funzione). Meccanismo molecolare del trasporto dell'O2. Fattori che modificano l'affinità dell'emoglobina per l'O2. Meccanismo molecolare e funzionale dell'azione tampone dell'emoglobina. Ruolo dell'emoglobina nel trasporto diretto e indiretto della CO2. Tipi di emoglobina. Emoglobina glicata. ENZIMI - Catalisi enzimatica. Sito attivo. Specificità. Natura degli enzimi e loro classificazione. Isoenzimi. Enzimi costitutivi e induttivi. Cinetica delle reazioni enzimatiche. Costante di Michaelis-Menten e suo significato. Fattori che influenzano l'attività degli enzimi. Inibizione enzimatica. Meccanismi di inibizione enzimatica. Regolazione dell'attività enzimatica. VITAMINE E COENZIMI - Le vitamine idrosolubili (C, Biotina, Niacina, Tiamina, Pantotenato, Riboflavina, Piridossina, Folato, B12). Sostanze vitamino-simili (Colina, Carnitina, Taurina). Coenzimi. STRUTTURA E FUNZIONE DELLE MEMBRANE BIOLOGICHE - Composizione delle membrane biologiche. Struttura e proprietà dei lipidi di membrana. Sistemi di trasporto attraverso le membrane. Struttura e funzione della Na+/K+ ATPasi. ASPETTI GENERALI DEL METABOLISMO - Catabolismo e anabolismo. Bioenergetica. Legami a elevata energia libera di idrolisi. ATP: struttura e ruolo nei trasferimenti di energia. Organizzazione delle vie metaboliche. Complesso della piruvato deidrogenasi. Ciclo di Krebs: ruolo metabolico e regolazione. Catena respiratoria e fosforilazione ossidativa. Inibitori della catena respiratoria e agenti disaccoppianti. METABOLIMO GLUCIDICO - Digestione ed assorbimento dei glucidi. Meccanismi di trasporto del glucosio attraverso le membrane cellulari. Esochinasi e glucochinasi. Destino metabolico del glucosio-6-P. Metabolismo del glicogeno (glicogenosintesi; glicogenolisi; regolazione del metabolismo del glicogeno nel muscolo e nel fegato). Metabolismo aerobico e anaerobico del glucosio. Sistemi navetta. Gluconeogenesi. Ciclo di Cori. Via dei pentoso fosfati (reazioni della fase ossidativa). Regolazione della glicemia. Acido glucuronico (sintesi e utilizzazione). Regolazione ormonale del metabolismo glucidico. METABOLISMO DEI LIPIDI - Digestione e assorbimento dei lipidi. Trasporto dei lipidi nel sangue: caratteristiche, funzioni e metabolismo delle lipoproteine plasmatiche, chilomicroni, VLDL, LDL, HDL. Catabolismo degli acidi grassi (attivazione, trasporto al mitocondrio; beta-ossidazione; cenni su altri meccanismi di ossidazione). Metabolismo dei corpi chetonici (chetogenesi e sua regolazione; utilizzazione ossidativa). Modificazioni metaboliche indotte dal digiuno. Acidi grassi essenziali e non essenziali. Biosintesi degli acidi grassi. Metabolismo dei trigliceridi. Metabolismo dei fosfolipidi. Metabolismo del colesterolo. Regolazione ormonale del metabolismo lipidico (insulina, glucagone, adrenalina). METABOLISMO DELLE PROTEINE E DEGLI AMMINO ACIDI - Valore nutrizionale delle proteine. Turnover delle proteine nell'uomo. Bilancio azotato. Amino acidi essenziali e non essenziali. Digestione delle proteine e assorbimento degli ammino acidi. Transaminazione. Deamminazione ossidativa e non ossidativa. Ciclo dell’urea. Ruolo della glutammina e dell’alanina. Destino dello scheletro carbonioso: amminoacidi glucogenetici e chetogenetici.

BIOCHIMICA CLINICA E BIOLOGIA MOLECOLARE CLINICA

Codice	50585801
CFU	1
Docente	Lanfranco Corazzi
Docenti	Maria Grazia Cantelmi (Codocenza)
Ore	6 ore (Codocenza) - Maria Grazia Cantelmi
Attività	Caratterizzante
Ambito	Diagnostica di laboratorio
Settore	BIO/12
Tipo insegnamento	Obbligatorio (Required)
Lingua insegnamento	Italiano
Contenuti	Definizione di Biochimica Clinica. Grandezze e Controlli di qualità. Glicemia. Proteine. Enzimi. Marker Tumorali. Esame Emocromocitometrico. Tipi di tests. Cenni di biologia molecolare clinica applicata all'odontoiatria
Testi di riferimento	Introduzione alla Biochimica Patologica e Clinica - Lauro Galzigna - PICCIN
Obiettivi formativi	Conoscenze di base della Biochimica Clinica
Prerequisiti	Aver sostenuto l'esame di Biochimica
Metodi didattici	Lezioni frontali su tutti gli argomenti del programma. Durante le lezioni frontali gli studenti sono stimolati a intervenire per la richiesta di chiarimenti. Incontri in aula, per chiarimenti e approfondimenti.
Programma esteso	Definizione di Biochimica Clinica, Patologia Clinica nella Medicina di Laboratorio. Grandezze ed Unità di misura. Interesse di analisi per il paziente, per il personale sanitario e per la collettività. Raggruppamenti analisi: storici, diagnostica generale e mirati. Variabilità pre-laboratorio. Errori, variabilità di analisi: attendibilità, precisione, ripetibilità, riproducibilità, accuratezza, specificità, sensibilità, limite di rivelabilità, finestra diagnostica e periodo finestra; errori casuali-sistematici-grossolani. Limiti fiduciari, coefficiente di variazione, valore predittivo. Controlli di qualità e carte controllo. Valori di riferimento. Tecniche analitiche. Glicemia: accenni sul metabolismo del glucosio, sue relazione con il metabolismo degli acidi grassi e delle proteine. Regolazione ormonale della glicemia. Cause di iperglicemia e ipoglicemia. Test di tolleranza al glucosio. Metodi di determinazione del glucosio, acido lattico, acido piruvico. Emoglobina glicata HbA1C . Microalbuminuria. Proteine Proteine (cenni): studio delle proteine plasmatiche per ottenere informazioni sullo stato di salute. Tipi e funzione delle proteine. Elettroforesi delle proteine: albumina, alfa1antitripsina, aptoglobulina, alfa2macroglobulina, transferrina, immunoglobuline. Proteine di Bence-Jones, crioglobuline. Enzimi(cenni): classificazione. Isoenzimi. Enzimi epatici, cardiaci, pancreas, della prostata e dell'osso. Metodo di misura delle attività enzimatiche. Marker tumorali (cenni): concetto di marcatore ideale. Marcatori oncofetali e altri marcatori legati ai tumori (Ca125, Ca19-9, PSA, hCG, Calcitonina) Esame Emocromocitometrico (cenni) Tipi di tests: diagnostici, prenatale, presintomatici e preddittivi, di suscettibilità, di screening, di individuazione di portatori sani, farmacogenetici. Cenni di PCR, PCR nested, Realtime PCR, FISH, Array CGH e SNP, MPLA. Esempi di studi applicata all'odontoiatria

BIOLOGIA MOLECOLARE

Codice	50595802
CFU	2
Docente	Lanfranco Corazzi
Docenti	Lanfranco Corazzi
Ore	12 ore - Lanfranco Corazzi
Attività	Base
Ambito	Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico
Settore	BIO/11
Tipo insegnamento	Obbligatorio (Required)
Lingua insegnamento	Italiano
Contenuti	Metabolismo dei nucleotidi. Metabolismo degli acidi nucleici. Sintesi e modificazioni post-traduzionali delle proteine. Acidi nucleici. Tecniche di Biologia molecolare
Testi di riferimento	Biochimica Medica - Siliprandi e Tettamanti - Piccin Editore
Obiettivi formativi	Le conoscenze acquisite saranno: -metabolismo dei nucleotidi e degli acidi nucleici; -sintesi e modificazioni post-traduzionali delle proteine; Le conoscenze acquisite dovranno fornire agli studenti le seguenti abilità: -inquadrare i processi metabolici di nucleotidi, acidi nucleici e proteine, anche in vista di future implicazioni in campo clinico e farmacologico.
Prerequisiti	Avere una buona conoscenza degli argomenti affrontati nel corso di Chimica.
Metodi didattici	Il corso è organizzato in: -lezioni frontali su tutti gli argomenti del programma. Durante le lezioni frontali gli studenti sono stimolati a intervenire per la richiesta di chiarimenti. -incontri programmati in aula per chiarimenti e approfondimenti.
Altre informazioni	Perugia – Scuola di Medicina - S. Andrea delle Fratte Esami: come da calendario pubblicato nel sito del Corso di Laurea http://www.med.unipg.it/ccl/ See web site http://www.med.unipg.it/ccl/
Modalità di verifica dell'apprendimento	L’esame consiste in una prova orale della durata di circa 30 minuti che si articola generalmente in 3 domande sul programma dei 3 moduli. Per informazioni sui servizi di supporto agli studenti con disabilità e/o DSA visita la pagina http://www.unipg.it/disabilita-e-dsa
Programma esteso	NUCLEOTIDI. Strutture e proprietà dei nucleotidi. Cenni sulla biosintesi “de novo” dei nucleotidi purinici e pirimidinici e regolazione. Trasformazione dei ribonucleotidi in deossiribonucleotidi. Timidilato sintasi. Catabolismo dei nucleotidi purinici e pirimidinici. ACIDI NUCLEICI. Strutture degli acidi ribonucleici e deossiribonucleici. Enzimi implicati nella replicazione del DNA nei procarioti e negli eucarioti. Meccanismo di replicazione nei procarioti e negli eucarioti. Meccanismo d'azione delle DNA polimerasi e della DNA ligasi. Trascrittasi inversa e suo utilizzo biotecnologico. Meccanismi di mutazione spontanea o indotta da agenti mutageni. Meccanismi di riparazione del DNA (correzione di errore di appaiamento, rimozione di una base deaminata, rimozione dei dimeri di timina). Biosintesi del RNA (trascrizione). Sequenze promotori. Inizio, allungamento, terminazione della trascrizione. Gli enzimi della trascrizione nei procarioti e negli eucarioti. Maturazione degli RNA ribosomali e di trasporto nei procarioti e negli eucarioti. Enzimi coinvolti. Esoni e introni. Maturazione del mRNA eucariotico: inserimento del cappuccio, poliadenilazione, rimozione degli introni (splicing). Regolazione della trascrizione. Tecniche di biologia molecolare. DNA ricombinante. Reazione di polimerizzazione a catena (PCR). Enzimi di modificazione e di restrizione. Sequenziamento. Microarrays. SINTESI E MODIFICAZIONI POST-TRADUZIONALI DELLE PROTEINE. Proprietà delle aminoacil-tRNA sintetasi. Meccanismo della biosintesi delle proteine nei procarioti e negli eucarioti e richiesta energetica. Biosintesi delle proteine destinate all’esportazione. Modificazioni postsintetiche delle proteine. Inibitori della biosintesi proteica. Regolazione della biosintesi proteica: controllo dell'espressione genica nei procarioti e negli eucarioti. Degradazione delle proteine. Sintesi e maturazione del collageno. Biosintesi delle N-glicoproteine e caratteristiche generali della degradazione delle glicoproteine. Proteine glicate.