Insegnamento BIOTECNOLOGIE DELLE PROTEINE
- Corso
- Biotecnologie molecolari e industriali
- Codice insegnamento
- A003308
- Curriculum
- Comune a tutti i curricula
- Docente
- Lorena Urbanelli
- Docenti
-
- Lorena Urbanelli
- Ore
- 47 ore - Lorena Urbanelli
- CFU
- 6
- Regolamento
- Coorte 2023
- Erogato
- 2023/24
- Attività
- Caratterizzante
- Ambito
- Discipline biologiche
- Settore
- BIO/10
- Tipo insegnamento
- Obbligatorio (Required)
- Tipo attività
- Attività formativa monodisciplinare
- Lingua insegnamento
- ITALIANO
- Contenuti
- Dalla sequenza alla struttura: principi di base della struttura delle proteine
Dalla struttura alla funzione delle proteine: catalisi enzimatica ed esempi di meccanismi catalitici. Il controllo della funzione delle proteine: meccanismi di inibizione e regolazione dell'attività enzimatica. Metodi di misura dell'attività enzimatica.
Le proteine di membrana: aspetti strutturali e funzionali
Le proteine fibrose
Vettori e ospiti per la produzione di proteine ricombinanti in procarioti
Vettori e ospiti per la produzione di proteine ricombinanti in eucarioti
La mutagenesi mirata e l'ottimizzazione delle proteine
Esempi di produzione di proteine ricombinanti e di applicazioni industriale degli enzimi.
Strategie per la purificazione delle proteine
Argomenti che verranno sviluppati in laboratorio:
Espressione di una proteina eucariotica in cellule di mammifero
Applicazione di una strategia di purificazione di una proteina - Testi di riferimento
- Petsko-Ringe Struttura e funzione delle proteine, Zanichelli
- Obiettivi formativi
- L'obiettivo principale dell'insegnamento è quello di fornire agli studenti una buona conoscenza delle caratteristiche strutturali e funzionali delle proteine, delle loro modalità di produzione, purificazione e ottimizzazione, nonché delle loro potenziali applicazioni nei vari settori biotecnologici. Le conoscenze acquisite dovranno consentire allo studente di comprendere le diverse modalità di azione e valutare in modo critico i parametri che possono influenzarne l’attività al fine di saper prevedere le possibili applicazioni nei diversi settori biotecnologici, con particolare riguardo al settore industriale. Le esercitazioni pratiche dovranno fornire allo studente gli strumenti necessari per applicare le conoscenze teoriche acquisite al fine di risolvere problemi e progettare esperimenti.
- Prerequisiti
- Al fine di poter comprendere e frequentare proficuamente il corso è utile che lo studente possegga una discreta conoscenza di elementi di base di chimica generale ed inorganica, di chimica organica e di biochimica
- Metodi didattici
- Il corso è organizzato come segue:
- lezioni frontali in aula inerenti agli argomenti previsti dal programma. Le lezioni saranno svolte con l'ausilio di proiezioni di diapositive e filmati;
- seminario finale di ciascuno studente con l’esposizione di un caso di studio della produzione di una proteina;
- esercitazioni pratiche in laboratorio. Gli studenti saranno divisi in gruppi di 3-4 ragazzi per gruppo ed effettueranno personalmente le analisi previste dal programma del corso. La parte pratica sarà preceduta da una introduzione in aula. Durante le esercitazioni gli studenti saranno affiancati da personale di laboratorio esperto e qualificato. - Altre informazioni
- Per Il calendario delle attività didattiche e le date di inizio e termine delle lezioni consultare il sito del corso di laurea: http://biotecnologie.unipg.it
- Modalità di verifica dell'apprendimento
- L’esame prevede una prova seminariale della durata di 15 minuti che consiste nella esposizione di un caso di studio della produzione di una proteina e di una prova orale che consiste in una discussione relativa agli argomenti trattati durante il corso. La durata dell’esame può variare a seconda dell’andamento della prova stessa, con una durata media di circa 30-40 minuti totali. La prova orale ha lo scopo di valutare il livello di conoscenza e capacità di comprensione raggiunti dallo studente in merito agli argomenti trattati. Inoltre, tale colloquio consentirà di verificare la capacità dell’allievo di comunicare con proprietà di linguaggio e chiarezza di esposizione quanto appreso
- Programma esteso
- Dalla sequenza alla struttura: Gli aminoacidi, il legame peptidico. Importanza e fattori determinanti della struttura secondaria. Proprietà delle alfa eliche e dei foglietti beta. Il folding e la struttura terziaria. I determinati della struttura terziaria: stabilità, flessibilità, modificazioni post-traduzionali. I motivi delle proteine: motivi alfa e motivi beta. Motivi misti.
Dalla struttura alla funzione delle proteine: ligandi, siti di legame. Catalisi enzimatica, cinetica enzimatica ed esempi di meccanismi catalitici. Geometria del sito attivo e stato di transizione. Esempi di reazioni: ossidoriduzioni, idrolisi, decarbossilazione
Il controllo della funzione delle proteine: meccanismi di inibizione e regolazione dell'attività enzimatica. Lelgame cooperativo, competitività, cambiamenti conformazionali e allosteria Interazione tra proteine, regolazione tramite localizzazione, controllo del pH e dell’ambiente redoxMetodi di misura dell'attività enzimatica. La regolazione mediante degradazione e mediante fosforilazione.
Vettori e ospiti per la produzione di proteine ricombinanti in procarioti. Vettori e ospiti per la produzione di proteine ricombinanti in eucarioti. La mutagenesi mirata e l'ottimizzazione delle proteine. Strategie per la purificazione delle proteine. Esempi di produzione di proteine ricombinanti e di applicazioni industriale degli enzimi.